Trichomonas vaginalis, el agente etiológico de la trichomonosis humana, es un protozoo parásito que infecta el tracto urogenital produciendo la más común de las enfermedades de transmisión sexual. Estudios previos demostraron que la vacunación subcutánea con varias dosis de extracto total de T. vaginalis con adyuvantes completo e incompleto de Freund protege parcialmente contra el reto por vía vaginal. Por otra parte, se ha encontrado respuesta inmune protectora contra otros parásitos utilizando proteinasas nativas o recombinantes. Sin embargo, no existen estudios acerca de la utilización de una proteinasa de T. vaginalis como posible inmunógeno. T. vaginalis posee altos niveles de actividad proteolítica, fundamentalmente del tipo cisteino-proteinasas. Esta actividad es necesaria para el reconocimiento y adhesión del parásito a la superficie de las células epiteliales del hospedero. Algunos estudios han determinado el papel que tienen las cisteino-proteinasas de 30, 65 y 39 kDa en el establecimiento de la infección, mientras otros autores ya habían sugerido, la posible participación que pudiera tener la proteinasa de 60 kDa en la patogenia producida por el parásito. Con vista a buscar un inmunógeno contra Trichomonas vaginalis, se procedió a purificar la proteinasa de 60 KDa descrita por Garber y Lemchuk-Favel, en 1989 utilizando un procedimiento similar al planteado por estos autores, con modificaciones y se obtuvo una proteinasa de peso molecular de 62 kDa. Sobre la base de este conocimiento, nos propusimos determinar si la proteinasa de peso molecular de 62 kDa secretada por el parásito, puede constituir una diana adecuada para evitar la infección por T. vaginalis en un modelo experimental. Los resultados más relevantes obtenidos en este trabajo fueron los siguientes: Se demostró por primera vez que la proteinasa de 62 kDa es importante en la citoadherencia del parásito a células epiteliales, paso inicial en el establecimiento de la infección con T. vaginalis. Los anticuerpos monoclonales 4D8 y 1A8 contra la proteinasa de 62 kDa protegen a ratones BALB/c ante el reto intraperitoneal con T. vaginalis por un mecanismo de citotoxicidad facilitado por anticuerpos monoclonales en presencia de macrófagos y mediado por óxido nítrico. Los anticuerpos monoclonales 4D8 y 1A8 reconocen epitopos diferentes, ambos de naturaleza proteica y repetitivos sobre la proteinasa de 62 kDa. La proteinasa de 62 kDa administrada por vía intranasal utilizando como adyuvantes toxina colérica y CpG (oligonucléotidos CpG no metilados), protege a ratones BALB/c contra un reto intravaginal. Los niveles de IgA alcanzados en la vagina de ratones BALB/c, posterior a la inmunización con la proteinasa de 62 kDa con adyuvantes, pueden ser importantes en la respuesta inmune protectora contra T. vaginalis.